Пепсин (від греч.(грецький) pépsis — травлення), протеолітичний фермент класу гидролаз, присутній в шлунковому соку ссавців, птиць, плазунів і більшості риб: розщеплює білки і пептиди. Відкритий в 1836 Т. Шванном ; в 1930 Дж. Нортроп отримав його в кристалічному вигляді. П.— глобулярний білок з молекулярною масою близько 34500. Молекула П.— поліпептидний ланцюг, який складається з 340 амінокислот, містить 3-дисульфідні зв'язки (—S—S—) і фосфорну кислоту. Ізоелектрична точка П. біля ph 1,0; тому він стійкий в сильно кислому середовищі і максимально активний при ph 1—2 (ph шлункового соку); денатурує при ph 6,0. П.— ендопептідаза, тобто розщеплює центральні пептидні зв'язки в молекулах білків і пептидів (окрім кератинів і інших ськлеропротєїнов ) з утворенням простіших пептидів і вільних амінокислот. З найбільшою швидкістю П. гідролізує пептидні зв'язки, утворені ароматичними амінокислотами, — Тирозином і фенілаланіном, проте, на відміну від ін. протеолітичних ферментів — трипсину і хімотрипсину, — строгою специфічністю не володіє. П. виробляється головними клітками шлунку у формі неактивного пепсиногену. Перетворення пепсиногену в П. відбувається в результаті відщеплення з n-кінцевої ділянки пепсиногену декілька пептидів, серед яких виявлений інгібітор П. Процесс активації йде в декілька стадій і каталізує соляною кислотою шлункового соку і самим П. (автокаталіз). П. використовують в лабораторіях для вивчення первинної структури білків, в сироварінні і при лікуванні деяких захворювань шлунково-кишкового тракту. Див. також Протеолітичні ферменти .
