Фенілаланін, b-феніл -a-амінопропіоновая кислота, C 3 H 5 Ch 2 CH (Nh 2 ) COOH; ароматична амінокислота. Існує у вигляді двох оптично-активних l-і d-і рацемічною dl-форм. В кількості 3–8% L-Ф. входить до складу всіх природних білків (окрім протамінов ), зустрічається у тварин, рослин і мікроорганізмів у вільному стані. L-Ф. – незамінна амінокислота, добова потреба в якій складає (у міліграмі/кг ) у дорослих чоловіків 4,3, у жінок 3,1, у дітей 90. Ф. безперервно утворюється в організмі при розпаді білків їжі і тканинних білків. Потреба у Ф. зростає за відсутності в їжі амінокислоти Тирозину, який в нормі утворюється в печінці гідроксилюванням Ф. за участю ферменту фенілаланінгидроксилази. Порушення цього процесу унаслідок генетично обумовленого дефекту (див. «Молекулярні хвороби» ) приводить до накопичення Ф. у клітках і рідинах організму. Порушення нормальної дороги перетворення Ф. викликає вторинні біохімічні реакції (см. схему ), що приводять до освіти в організмі фенілпіровиноградної, фенілмолочної і фенілоцетової кислот і розвитку захворювання, – т.з. фенілкетонурії .
При нормальному обміні Ф. через Тирозин перетворюється на ДОФА (діоксифенілаланін), меланіни, норадреналін, адреналін і в незначній мірі піддається переамінуванню. Безпосереднім попередником при біосинтезі Ф. в рослин і мікроорганізмів служить фенілпіровиноградна кислота, ароматичне ядро якої синтезується в результаті складної послідовності ферментативних реакцій з фосфофеніл-піровіноградної кислоти і D-ерітрозо-4-фосфата через шикимову кислоту. При розщеплюванні L-Ф. у організмі вісім з дев'яти атомів вуглецю включаються в цикл трікарбонових кислот у вигляді ацетилкофермента А і фумарату; один атом перетворюється на Co 2 . При гнитті білків, зокрема в кишечнику тварин і людини, Ф. перетворюється на біогенний амін – фенілетіламін.
Літ.: Майстер А., Біохімія амінокислот, пер.(переведення) з англ.(англійський), М., 1961; Харріс Р., Основи біохімічної генетики людини, пер.(переведення) з англ.(англійський), М., 1973.
