Протеолітичні ферменти, протеази, пептид — гідролази, ферменти класу гидролаз ; містяться у всіх живих організмах; каталізують гідроліз пептидних зв'язків в клітинних білках і білках їжі. П. ф. ділять на пептидазу (екзопептідази) і протєїнази (ендопептідази). Пептидаза гідролізує переважно зовнішні пептідпиє зв'язки в білках і пептидах, протєїнази — внутрішні. Залежно від особливостей будови активного центру П. ф. підрозділяють на серіновиє, тіоловиє (цистеїнові), кислі протєїнази і металлоферменти, що містять в активному центрі атом металу (частіше Zn). До металлоферментам відносяться більшість відомої пептидази. Протєїнази розрізняють також по субстратной специфічності, тобто здібності гідролізувати зв'язки між певними амінокислотними залишками. Встановлена послідовність амінокислот в молекулах ряду П. ф., а за допомогою рентгеноструктурного алаліза — і повна просторова структура декількох найважливіших протєїназ — пепсину,трипсину,хімотрипсину . П. ф. підшлункової залози синтезуються у формі неактивних попередників — проферментов і тому не руйнують білків тканини, в якій утворилися. Препарати П. ф. застосовують в лабораторіях (для встановлення будови білків і пептидів), в харчовій (наприклад, для м'якшення м'яса, в сироварінні) і легкій (видалення шерсті з шкур і м'якшення шкір) промисловості, в медицині (для розсмоктування тромбів, видалення катаракт і ін.). Див. також Травні ферменти,Обмін речовин .
Літ.: Нейрат Р., ферменти, що переварюють білки, в книга: Молекули і клітки, пер.(переведення) з англ.(англійський), М., 1966; Мосолов Ст Ст, Протеолітичні ферменти, М., 1971.
