Пептидний зв'язок, вигляд амідного зв'язку; виникає при утворенні білків і пептидів в результаті взаємодії а-аміногрупи (—NH 2 ) однієї амінокислоти з а-карбоксильною групою (—СООН) ін. амінокислоти:
Група —СО—NH— у білках знаходиться в стані кето-енольной таутомерії .
Наявність П. с. в білках і пептидах було передбачено А. Я. Данільовським і Е. Фішером і потім підтверджено хімічними і фізичними даними. Завдяки таутомерії П. с. має частково (на 40%) характер подвійного (зв'язаною) зв'язку, що виявляється в зменшенні її довжини (1,32å), в порівнянні з довжиною одинарної —С—N— зв'язки (1,47å) (див. Хімічний зв'язок ) . Частково зв'язаний характер — С—n— зв'язку обумовлює плоску конфігурацію —СО—NH— групи (все 4 атоми компланарни, тобто знаходяться в одній плоскості) і існування транс- і цис-форм:
Експериментально доведена велика стійкість трансу-форми (див. Ізомерія ) . Ферментативне утворення П. с. в живих клітинах відбувається в процесі біосинтезу білка. Розроблені методи хімічного і ферментативного лабораторного синтезу і розщеплювання П. с., що дозволили синтезувати ряд біологічно активних пептидів, а також встановити амінокислотну послідовність для багатьох білків і пептидів.
