Цитохроми
 
а б в г д е ж з и й к л м н о п р с т у ф х ц ч ш щ ъ ы ь э ю я
 

Цитохроми

Цитохроми, складні залізовмісні білки, простетічеськая (небілкова) група яких представлена гемом (гемопротєїди). Вперше описані в 1886 Манному (Шотландія) для Маку під назву гистогематіни, проте роль їх в живих клітинах залишалася невиясненою до 1925, коли Ц. були знов відкриті Д. Кейліном . Ц. широко поширені в рослинних і тваринних клітках і мікроорганізмах (дріжджах і деяких факультативних анаеробах) і пов'язані з мембранами мітохондрій, ендоплазматичного ретікулума, хлоропластів і хроматофорів . Вони грають важливу роль в багатьох процесах, що протікають в живих організмах, — клітинному диханні, фотосинтезі, мікросомальном окисленні. Все Ц. здатні віддавати і приймати електрон шляхом оборотної зміни валентності атомів заліза, що входять до складу гема. Об'єднані в короткі або довгі ланцюги (залежно від величини потенціалу кінцевого акцептора електронів) Ц. переносять електрони від дегідрогенази до кінцевих акцепторів. Передача електронів від Ц. до Ц. дозволяє клітці використовувати енергію хімічних сполук або сонячного світла в енергетичних або пластичних цілях. Так, у складі ланцюга дихальних ферментів мітохондрій Ц. за участю цитохромоксидази здійснюють кінцеві етапи окислення субстратів киснем. Енергія, що звільняється при цьому, утилізувалася для утворення аденозинтрифосфорної кислоти (АТФ) або у вигляді мембранного потенціалу; Ц. ендоплазматичних ретікулума складають короткі ланцюги, що не фосфорилюють, системи, що є частиною, що здійснює обмін і знешкодження ароматичних з'єднань (див. Окислення біологічне, Окислювальне фосфорилування ) .

загрузка...

  По спектральних характеристиках, хімічній будові бічних ланцюгів гема і природі зв'язку гема з білковою молекулою Ц. підрозділяють на 4 типи: а, b, з, d, кожен з яких, у свою чергу, містить декілька видів Ц. Те Ц., індивідуальність яких встановлена, позначають курсивною рядковою буквою латів.(латинський) алфавіту, вказуючою на приналежність до певної групи, і підрядковим числовим індексом (наприклад, цитохром c 1 ). У відновленому стані Ц. дають чіткий спектр з трьома вираженими смугами поглинання, характерними для кожного типа Ц. і що дозволяють виявити Ц. методами спектрофотометрій. Відомо близько 30 Ц., але лише частина з них отримана у вигляді індивідуальних білків. Здобуття високоочищених Ц. утруднено тим, що вони міцно пов'язані з мембранами і відділяються лише при обробці поверхнево-активними речовинами або протеолітичними ферментами. Виняток становлять цитохроми b 3 і з , що легко екстрагуються сольовими розчинами. Порівняння послідовності амінокислот в білковій частині молекул цитохрому з, отриманого з різних організмів, показало, що послідовність 35 і 11 амінокислотних залишків в різних ділянках ланцюга залишається незмінними. Кількість замін в ін. ділянках білкового ланцюга цього Ц., отриманого з організмів різних видів, знаходиться в прямій залежності від відмінностей філогенезу між цими видами (молекули цитохромів з коня і дріжджів розрізняються по 48 амінокислотним залишкам, качки і курки — лише по двох; у свині, корови і вівці вони ідентичні).

  Літ.: Арчаков А. І., Мікросомальноє окислення, М., 1975; Ленінджер А., Біохімія. Молекулярні основи структури і функцій клітки, пер.(переведення) з англ.(англійський), М., 1976.

  Ст Ст Зуєвський.