Міоглобін
 
а б в г д е ж з и й к л м н о п р с т у ф х ц ч ш щ ъ ы ь э ю я
 

Міоглобін

Міоглобін (від міо... і глобін ) , глобулярний білок, що здійснює в м'язах запасання (депонування) молекулярного кисню і передачу його окислювальним системам кліток. М. — перший білок, структура якого з'ясована методом рентгеноструктурного аналізу (Дж. Кендрю і співробітниками, 1957—60). Складається з одного поліпептидного ланцюга (близько 70 % з 153 залишків амінокислот включено в ділянки, що спіралізують). Як і в гемоглобіні, активним центром молекули М., зв'язуючим O 2 , є гем . Молекулярна маса М. 17 000. По просторовій структурі М. схожий з b-ланцюгом гемоглобіну (див. схему). Оборотне пов'язання М. з O 2 відбувається вже при низькому парціальному тиску кисню Po 2 Це має велике фізіологічне значення: при скороченні м'язів Po 2 різко падає в результаті стискування капілярів; саме у цей момент відбувається вивільнення з М. кисню, необхідного працюючому м'язу. У м'язах хребетних тварин (М. визначає їх колір) міститься близько 2 % М. на суху масу тканини; у м'язах морських тварин (тюлень кит, дельфін і ін.), здатних тривало знаходитися під водою, — до 20 %. Див. також Білки, Біополімери, М'язи .

 

  Літ.: Верболовіч П. А., Міоглобін і його роль у фізіології і патології тварин і людини, М., 1961; Кендрью Дж. С., Міоглобін і структура білків, «Біофізика», 1963, т. 8 № 3.

  Ст О. Шпікитер.

Схема просторової структури міоглобіну (справа) і бети-ланцюга гемоглобіну (зліва). Чорними кухлями вказано положення кожного десятого залишку амінокислоти прямі тяжі — ділянки, що спіралізують; група гема представлена у вигляді диска.