Імуноглобуліни (Ig), глобулярні білки, що містяться в сироватці крові хребетних тварин і людини. І. утворюють групу близьких по хімічній природі з'єднань, до складу яких входять також вуглеводи. Мабуть, все І. є антитілами до яких-небудь антигенам . Відомо 5 класів І. людини: G, М-код, A, D, Е ( див. таблиця. ). Якнайповніше вивчені І. класу G (IGG). Їх молекули побудовані з двох ідентичних легенів (молекулярна маса 22000) і двох ідентичних важких (молекулярна маса 55000—70000) поліпептидних ланцюгів, що скріпляють дисульфідними зв'язками ( див. мал.(малюнок) ). При розщеплюванні протеолітичними ферментами (наприклад, папаїном) молекула І. розпадається на три частини: два однакові фрагменти (позначаються Fab), кожен з яких зберігає здібність до пов'язання з антигеном, і фрагмент (позначається Fc), сприяючий проходженню І. через біологічні мембрани . Всі три фрагменти сполучено короткими гнучкими ділянками, розташованими в середині важкого ланцюга. Гнучкість дозволяє молекулам І. оптимально приєднуватися до антигенів, що мають різну просторову будову. Ділянки молекули, відповідальні за пов'язання з антигеном ( активний центр ), утворені n-кінцевімі (несуть на кінці аміногрупу — Nh ₂ ) відрізками важких і легких ланцюгів. Послідовність амінокислот в цих відрізках специфічна для кожного IGG, в інших ділянках ланцюгів вона майже не варіює. На підставі відмінностей в будові важких ланцюгів І. відносять до певних класів.

  Особливості різних класів імуноглобулінів здорової людини

  Більшість антитіл знаходяться головним чином серед IGG (вживані в лікувальній меті препарати гамма-глобулінів складаються переважно з IGG). IGM еволюційно найбільш древні І.; вони синтезуються на перших стадіях імунної реакції. Їх молекули складаються з 5 мономірних субодиниць, кожна з яких нагадує молекулу IGG. Для IGA характерна здатність проникати в різні секрети (слину, молозиво, кишковий сік), де вони зустрічаються в полімерній формі. Антитіла, що беруть участь в алергічних реакціях (див. Алергія ), відносяться до недавно відкритим IGE.

  І. синтезуються лімфатичними клітками. При деяких поразках цих кліток в крові і сечі накопичується велика кількість так званих мієломних І., які, на відміну від І. здорового організму, однорідні по складу. Див. також Імунологія і Імуногенетика .

  Літ.: Гауровіц Ф., Імунохімія і біосинтез антитіл, пер.(переведення) з англ.(англійський), М., 1969: Незлін Р. С., Біохімія антитіл, М., 1966; Портер Р., Структура антитіл, в збірці: Молекули і клітки, ст 4, пер.(переведення) з англ.(англійський), М., 1969; Kabat Е. A., Structural concepts in immunology and immunochemistry, N. Y., 1968.

  Р. С. Незлін.

Схема молекули імуноглобуліну G. Показані дві важкі і дві легкі поліпептидні ланцюги, сполучені межцепьевимі дисульфідними зв'язками. Легкий ланцюг складається з 2, важка — з 4 структурних одиниць (петель), освічених внутріцепьевимі дисульфідними зв'язками. Жирними лініями позначені n-кінцеві ділянки ланцюгів, стрілкою — ділянка чутливий до протеолітичного розщеплювання, в результаті якого молекула розпадається на два Fab —фрагмента, що зберігають активність антитіл, і на Fc —фрагмент.