М'язове скорочення, укорочення м'яза, в результаті якого вона виробляє механічну роботу. М. с. забезпечує здібність тварин і людини до довільних рухів. Найбільш важлива складова частина м'язовій тканині — білки (16,5—20,9%), у тому числі контрактильні, обумовлюючі здібність м'яза до скорочення. Значний інтерес представляють механоактівниє міофібрилярні білки, вивчення яких було почате В. Кюне (1864). Важливі дані, що характеризують физико-хімічні і біохімічні властивості механоактівних м'язових білків, були отримані А. Я. Данільовським (1881—88). У 1-ій половині 20 ст Ст А. Енгельгардт і М. Н. Любімова (1939) встановили, що основний контрактильний білок м'язів — міозин — володіє аденозінтріфосфатазной активністю, а А. Сент-Дьердьі і Ф. Б. Штрауб показали (1942—43), що вхідний до складу міофібрил білок складається в основному з 2 компонентів — міозину і актина . Взаємодія цих фіблярних білків і лежить в основі феномену скорочення самих різних контрактильних органел і органів руху (див. М'язи ). Періодичні зміна фізичного стану м'язових білків, що обумовлює можливість поперемінного скорочення і розслаблення м'язів і виконання ними механічної роботи, очевидно, пов'язана з певними біохімічними процесами, що дають енергію. Енгельгардтом і Любімової (1939—42) було виявлене, що особливим чином приготовані з міозину нитки при взаємодії з розчином АТФ різко змінюють свої механічні властивості (еластичність і розтяжність). Одночасно відбувається розщеплювання АТФ з утворенням АДФ і неорганічного фосфату. Це відкриття заклало фундамент для нового напряму в біохімії — механохімії М. с. Надалі Сент-Дьердьі і Штрауб показали, що дійсним скоротливим білком є не міозин, а його комплекс з актином — актоміозін . Скороченню при взаємодії з АТФ піддаються як вимочені в воді або 50%-ном гліцерині м'язові волокна, так і нитки, приготовані з актоміозінових гелів (синерезис гелю). Ці досліди підтверджують, що енергія, необхідна для скорочення м'язів, звільняється в результаті взаємодії актоміозіна з АТФ з розщеплюванням останнього на АДФ і H 3 Po 4 . При цьому звільняється велика кількість енергії (8—10 ккал , або 33,5—41,9 кдж , на 1 міль АТФ). Проте дійсний механізм цієї реакції залишається все ще неясним. Вважають, що термінальне фосфатне угрупування АТФ при взаємодії з актоміозіном переноситься на міозин без проміжного утворення тепла з утворенням багатою енергією фосфорильованої форми актоміозіна, здібної до скорочення. Молекулярна маса міозину, визначена методом ультрацентрофугування, близька до 500 тис. Молекула міозину може бути розщеплена без розриву ковалентних зв'язків на дрібніші субодиниці ( мал. 1 ): 2 «важкі» поліпептидні ланцюжки з молекулярною масою понад 210 000 і 2 (по ін. даним, 3) коротких («легенів») поліпептиду з молекулярною масою близько 20 000 кожен. За даними електронної мікроскопії, молекула міозину складається як би з 2 частин — потовщеної «голівки» і довгого «хвоста». Загальна довжина молекули — близько 1600 А. Большоє число відповідно розташованих в просторі макромолекул міозину утворює в поперечнополосатом волокні товсті (міозіновиє) нитки. У утворенні поперечних містків між товстими (міозіновимі) і тонкими (актіновимі) нитками безпосередньо беруть участь, мабуть, «голівки» міозінових молекул. Молекулярна маса мономера актина близька до 46 000 (раніше приймалася близько 70 000). Встановлена і його первинна структура: число, природа і послідовність включення в поліпептидний ланцюг амінокислотних залишків. Молекули фіблярного актина (Ф-актіна) утворені 2 спіральними ланцюжками, що складаються з безлічі намистинок — молекул глобулярного актина (мономера актина, або г-актина). У саркомерах поперечнополосатого волокна нитки Ф-актіна просторово відмежовані від ниток міозину. Взаємодія систем двох типів ниток здійснюється за рахунок енергії, що звільняється при розщеплюванні АТФ у присутності іонів Ca 2+ ( мал. 2 ). Т. до. при роботі м'язів АТФ постійно споживається, для тривалого здійснення двофазної м'язової діяльності необхідне безперервне відновлення АТФ — її ресинтез. Ресинтез АТФ з АДФ і H 3 Po 4 зв'язано з рядом перетворень, що дають енергію. Найважливіші з них: 1) перенесення фосфатної групи з фосфокреатину (КРФ) на АДФ. Ця реакція забезпечує швидкий, такий, що відбувається вже під час скорочення м'яза, ресинтез АТФ за рахунок вжитку креатинфосфату; 2) глікогеноліз, або гліколіз (розщеплювання глікогену або глюкози з утворенням молочної кислоти); 3) тканинне дихання (освіта АТФ в мітохондріях м'язових волокон за рахунок енергії окислення головним чином вуглеводів, жирних кислот і ненасичених фосфоліпідів). Деяка кількість АТФ може утворюватися також в результаті міокиназной реакції з АДФ: 2 АДФ > < АМФ + АТФ. Фосфорилування креатину за рахунок АТФ з утворенням КРФ здійснюється в процесі гліколізу і тканинного дихання. Ре-синтез КРФ і глікогену відбувається головним чином у фазі відпочинку після розслаблення м'яза. Скелетний м'яз, що знаходиться в анаеробних умовах або в умовах кисневого голодування (гіпоксії ), здібний до виконання деякої кількості роботи. Проте стомлення в цих випадках настає значно раніше, ніж у присутності кисню, і супроводиться накопиченням в м'язі молочної кислоти.
А. Ст Палладіним, Д. Л. Фердманом, Н. Н. Яковльовим і ін. отримані дані про біохімічну суть тренування м'язів. С. Е. Северіним продемонстрована здатність діпептідов (карнозину, анзеріна) відновлювати працездатність стомлених м'язів і впливати на передачу нервових імпульсів з нерва на м'яз.
Після скорочення, викликаного роздратуванням з нерва або електричним струмом, м'яз незабаром переходить в розслаблений стан, хоча вміст АТФ в м'язових волокнах майже не міняється. Встановлено, що міофібрили володіють здатністю взаємодіяти з АТФ і скорочуватися в її присутності лише за наявності в середовищі іонів Ca 2+ . Найбільша скоротлива активність спостерігається при концентрації Ca 2+ біля 10 -6 —10 -5 міль . При пониженні вмісту Ca 2+ до 10 -7 міль або нижче м'язові волокна втрачають здібність до укорочення і розвитку напруги (сили, що тягне) в присутності АТФ. По сучасних виставах, в м'язі, що покоїться, концентрація іонів Ca 2+ підтримується нижче за цю порогову величину унаслідок їх скріплення структурами (трубочками і бульбашками) саркоплазматичної мережі. Скріплення — це не проста адсорбція, а активний фізіологічний процес, здійснюваний за рахунок енергії, що звільняється при розщеплюванні АТФ у присутності іонів Mg. Цей механізм отримав назву Са-насоса (по аналогії з «натрієвим насосом» ). Т. о., перебування живого м'яза (за наявності в ній достатньої кількості АТФ) в розслабленому стані — результат зниження під дією Са-насоса концентрації іонів Ca 2+ в середовищі, навколишньої міофібрили, нижче за межу, при якій ще можливий прояв АТФ-АЗНОЙ активності і скоротності актоміозінових структур волокна. Скорочення волокна при роздратуванні з нерва (або електричним струмом) — результат раптової зміни проникності і, як наслідок, виходу з цистерн і трубочок саркоплазматичної мережі і так званої Т-системі іонів Ca 2+ в міжфібрілярний простір. Поперечні трубочки Т-системі, розташовані на рівні z-діськів і Ca, що містять, 2+ , сполучаються з поверхневою мембраною волокна; тому хвиля деполяризації швидко поширюється за системою трубочок і досягає глибоко розташованих ділянок волокна. Після загасання нервового імпульсу в результаті дії Са-насоса концентрація Ca 2+ в міжфібрілярному просторі швидко знижується до порогової величини і м'яз переходить у вихідний розслаблений стан, поки новий імпульс не викличе повторення всього циклу. Втрату актоміозіном здатності розщеплювати АТФ і скорочуватися при зниженні концентрації іонів Ca 2+ нижче 10 -7 міль пов'язують з присутністю в контрактильній системі особливого білка — тропоніна. При його відсутності актоміозін реагує in vitro (у пробірці) з АТФ практично і у відсутності Ca 2+ . У фізіологічних умовах (in vivo) тропонін — постійний компонент контрактильної системи м'язового волокна (тропонін-тропоміозіновий комплекс).
Двофазний механізм М. с. не вичерпується викладеними виставами. У деяких комах (жуки, бджоли, мухи, комарі і ін.) частота скорочень м'язів крил багато вище за частоту нервових імпульсів, що поступають. Ці м'язи підпорядковані не нейрогенному, а міогенному ритму. Вони можуть здійснювати коливання (осцилювати) декілька сотів разів в 1 сік . Осциляція цих м'язів не пов'язана із зміною концентрації Ca 2+ в саркоплазмі м'язових волокон. Можливість автоматичної двофазної діяльності клітинних органел руху в присутності АТФ можна спостерігати на клітинних моделях — сперматозоїдах, миготливому епітелії ундулірующих мембранах тріпаносом і ін. Осциляція органел руху відбувається із звичайною для даного вигляду кліток швидкістю при постійній концентрації Ca і продовжується до тих пір, поки в розчині зберігається відомий надлишок АТФ. Механізм такої осциляції органел руху, а також міофібрил, мабуть, може зрозуміти лише виходячи з існування взаємозв'язку між ферментативною активністю (здатністю розщеплювати АТФ) і станом (конформацією) макромолекул скоротливого субстрата.
