Лізоцим (від греч.(грецький) lýsis — розчинення, розпад і zýme — закваска), мурамідаза, фермент класу гидролаз ; руйнує стінку бактерійної клітки, внаслідок чого відбувається її розчинення (лізис ) . В організмі грає роль неспецифічного антибактеріального бар'єру, особливо в місцях контакту з зовнішнім середовищем (сльози, слина, слизиста оболонка носа). Л. відкритий в 1922 А. Флемінгом в слизі з порожнини носа і потім виявлений в багатьох тканинах і рідинах людського організму (хрящі, селезінка, лейкоцити, сльози), в рослинах (капуста, ріпа, редька, хрін), в деяких бактеріях і фагах і, в найбільшій кількості, в яєчному білку. Л. з різних джерел розрізняються по будові, але близькі по дії. Л. яєчного білка — перший фермент, для якого методом рентгеноструктурного аналізу встановлена тривимірна структура і виявлений зв'язок між будовою і механізмом дії (1965); ці дослідження — істотний вклад в уявлення про механізми ферментативного каталізу в цілому.
Л. — білок з молекулярною масою близько 14 000; єдиний поліпептидний ланцюг складається з 129 амінокислотних залишків і згорнута в компактну глобулу (30´30´45 ). Тривимірна конформація поліпептидного ланцюга (див. Білки, Біополімери ) підтримується 4 дисульфідними ( — S — S — ) зв'язками. (У Л. молока людини їх 3, яєчного білка гусака — 2, в Л. фага Т 4 їх немає; чим більше дисульфідних груп, тим Л. стійкіший але менш активний.) Глобула Л. складається з двох частин, розділених щілиною; у одній частині більшість амінокислот (лейцин, ізолейцин, триптофан і ін.) містять гідрофобні групи, в ін. переважають амінокислоти (лізин, аргінін, аспарагінова к-т(комітет) а(кислота) і ін.) з полярними групами. Полярність оточення впливає на іонізацію двох карбоксильних груп ( — СООН), розташованих на поверхні щілини молекули з різних її сторін (см. рис .). Л. діє на один з основних компонентів бактерійної стінки — складний полісахарид, що складається з двох типів аміноцукрів. Полісахарид сорбував на молекулі Л. у щілині на кордоні гідрофобною і гідрофільною її частин таким чином, що з ферментом зв'язується 6 кілець аміноцукрів, а одна з тих, що сполучають їх глікозідних зв'язків (між 4 і 5 кільцями) виявляється між карбоксилами. Завдяки взаємодіям між карбоксилами Л. і атомами, створюючими глікозідную зв'язок, а також спотворенню валентних кутів субстрата, відбувається активація і розрив зв'язку. Це веде до руйнування оболонки бактерійної клітки.
Препарат Л. застосовують при лікуванні око, носоглотки, ясен, опіках, в акушерстві і ін.
Літ.: Філіпс Д., Тривимірна структура молекули ферменту, в збірці: Молекули і клітки, пер.(переведення) з англ.(англійський), ст 3, М., 1968; Хімія білка, М., 1969; Бернхард С., Структура і функція ферментів, пер.(переведення) з англ.(англійський), М., 1971.
