Флавопротеїди, флавіновиє ферменти, жовті ферменти, складні білки-ферменти, простетічеськой групою (небілковим компонентом) яких служать похідні рибофлавіну (вітаміну В2) – флавінаденіндінуклеотід (ФАД) або флавінмононуклеотід (ФМН). Вперше виявлені йому.(німецький) біохіміком О. Варбургом в 1932. До складу простетічеськой групи багато Ф. поряд з флавіннуклеотідамі входять комплексно пов'язані з ними метали (Fe, Cu, Мо), з'єднання сірки і т.д. Більшість Ф. у окисленому стані забарвлено в жовтий колір і має характерні смуги поглинання в області 350–380 нм і 450–460 нм; у відновленому стані – безбарвні. Ф. відносяться до класу оксидоредуктази і каталізують важливі окислювально-відновні реакції в живих організмах при безпосередній участі ФАД, рідше – ФМН. Специфічність (вибірковість) і ефективність дії Ф. визначаються природою їх білкових компонентів (апоферментов ) , які ще недостатньо вивчені. Багато Ф. асоційовані з клітинними мембранами, утворюючи міцні комплекси з тими, що входять в їх склад ліпідами . Основна функція Ф. – окислення відновленого никотінамідаденіндінуклеотіда (НАДН) в ланцюзі перенесення електронів (див. Окислювальне фосфорилування ) . Ф. здатні також безпосередньо окислювати різні субстрати, відщеплюючи від них атоми водню, які переносяться потім на кисень або відразу (наприклад, ксантіноксидаза), або через ланцюг перенесення електронів (наприклад, сукцинатдегидрогеназа ) . Ф. широко поширені в природі і беруть участь в катаболізмі основних класів органічних сполук в клітках тварин, рослин і мікроорганізмів.
Літ.: Ленінджер А., Біохімія, пер.(переведення) з англ.(англійський) М., 1976.
