Ендопептідази (від ендо... і пептидаза ) , ферменти класу гидролаз; каталізують розщеплювання внутрішніх пептидних зв'язків в білках і пептидах. Швидкість гідролізу певного пептидного зв'язку різними Е. залежить від субстратной специфічності ферменту, просторової доступності даного пептидного зв'язку (особливо у випадку якщо субстратом є нативний, а не денатурований білок) і не залежить від розмірів молекули субстрата (від довжини поліпептидного ланцюга). Субстратная специфічність Е. полягає в здатності даного ферменту з найбільшою швидкістю гідролізувати пептидні зв'язки між певними амінокислотними залишками. Наприклад, хімотрипсин з найбільшою швидкістю гідролізує пептидні зв'язки поряд з ароматичними амінокислотами, трипсин — з діамінокислотамі і т. д. Е. підрозділяють на позаклітинних, таких, що виділяються в травну порожнину у тварин (наприклад, ентеропептідаза ) або просто в зовнішнє середовище (екзоферменти бактерій), і внутріклітинні, або тканинні. На властивостях Е. засновано їх вживання для визначення первинної структури білків.
