Родопсин (від греч.(грецький) rhódon — троянда і ópsis — зір), зоровий пурпур, основний зоровий пігмент паличок сітківки хребетних (окрім деяких
риб і земноводних на ранніх стадіях розвитку) і безхребетних тварин. По хімічній природі Р. — складний білок (хромопротєїд ), до складу якого входить 11-цис -ретіналь (хромофорна група), глікопротеїд, тобто білок, сполучений з цукрами, і ліпіди (так звана опсиновая частина). Молекулярна маса Р. хребетних близько 40 000, головоногих молюсків — близько 70000. Р. — основний структурно-функціональний компонент зовнішнього сегменту паличок (див. Зір, Сітківка, Фоторецептори ) . Зоровий акт починається поглинанням Р. кванта світла (максимум спектру поглинання Р. — близько 500 нм ). При цьому відбувається ізомеризація 11-цис -ретіналя в повністю транс- форму (див. формули), що приводить до поступового розкладання (фотолізу) молекули Р., зміни іонного транспорту у фоторецепторі і виникнення електричного сигналу, який передається нервовим елементам сітківки. Регенерація Р. здійснюється або шляхом синтезу з 11-цис -ретіналя і що звільнився після фотолізу опсина, або при поглинанні другого кванта одним з проміжних продуктів фотолізу, а також в процесі синтезу нових дисків зовнішнього сегменту сітківки (остання дорога для паличок основної).
В клітинних оболонках деяких галофільних бактерій виявлений пігмент, до складу якого також входять ретиналь, глікопротеїд і ліпіди. Цей бактерійний Р. (структура його остаточно не встановлена), мабуть, бере участь у фотосинтезі поряд з ін. пігментами бактерій.
Літ.: Боровягин Ст Л., Островський М. А., Федорович І. Б., Мембрана фоторецептора і нативний родопсин, «Біофізика», 1971, т. 16 № 2; Етінгоф Р. Н., Остапенко І. А., Родопсин: структура і перетворення, «Успіхи сучасної біології», 1971, т. 72 № 2,
