Родопсин (от греч.(греческий) rhódon — роза и ópsis — зрение), зрительный пурпур, основной зрительный пигмент палочек сетчатки позвоночных (кроме некоторых
рыб и земноводных на ранних стадиях развития) и беспозвоночных животных. По химической природе Р. — сложный белок (хромопротеид), в состав которого входит 11-цис-ретиналь (хромофорная группа), гликопротеид, т. е. белок, соединённый с сахарами, и липиды (так называемая опсиновая часть). Молекулярная масса Р. позвоночных около 40 000, головоногих моллюсков — около 70000. Р. — основной структурно-функциональный компонент наружного сегмента палочек (см. Зрение, Сетчатка, Фоторецепторы). Зрительный акт начинается поглощением Р. кванта света (максимум спектра поглощения Р. — около 500 нм). При этом происходит изомеризация 11-цис-ретиналя в полностью транс-форму (см. формулы), что приводит к постепенному разложению (фотолизу) молекулы Р., изменению ионного транспорта в фоторецепторе и возникновению электрического сигнала, который передаётся нервным элементам сетчатки. Регенерация Р. осуществляется или путём синтеза из 11-цис-ретиналя и освободившегося после фотолиза опсина, или при поглощении второго кванта одним из промежуточных продуктов фотолиза, а также в процессе синтеза новых дисков наружного сегмента сетчатки (последний путь для палочек основной).
В клеточных оболочках некоторых галофильных бактерий обнаружен пигмент, в состав которого также входят ретиналь, гликопротеид и липиды. Этот бактериальный Р. (структура его окончательно не установлена), по-видимому, участвует в фотосинтезе наряду с др. пигментами бактерий.
Лит.: Боровягин В. Л., Островский М. А., Федорович И. Б., Фоторецепторная мембрана и нативный родопсин, «Биофизика», 1971, т. 16, № 2; Этингоф Р. Н., Остапенко И. А., Родопсин: структура и превращения, «Успехи современной биологии», 1971, т. 72, № 2,
