Міхаеліса константа, один з найважливіших параметрів кінетики ферментативних реакцій, введений німецькими ученими Л. Міхаелісом (L. Michaelis) і М. Ментен в 1913; характеризує залежність швидкості ферментативного процесу від концентрації субстрата. Згідно теорії Міхаеліса — Ментен, першим етапом будь-якого ферментативного процесу є оборотна реакція між ферментом ( Е ) і субстратом ( S ), що приводить до освіти проміжного фермент-субстратного комплексу ( ES ), який потім піддається практично необоротному розщеплюванню на продукт реакції ( Р ) і вихідний фермент:
Реакції освіти і розпаду комплексу ES характеризуються константами швидкості до 1 , до -1 , до 2 . Якщо концентрація субстрата значно перевищує концентрацію ферменту ([ S ] >> [ E ]) і, отже, концентрація ES стає постійною, швидкість ферментативної реакції (u) виражається рівнянням:
де V — максимальна швидкість реакції, що досягається при повному насиченні ферменту субстратом. Співвідношення констант швидкості
також є константою ( К m ), що отримала назву М. до. Підставляючи в рівняння (2) М. до., отримуємо рівняння Міхаеліса — Ментен:
З рівняння (3) виходить, що М. до. чисельно дорівнює концентрації субстрата, при якій швидкість реакції складає половину максимально можливою (див. мал. ). У ряді випадків, коли величина до 1 мала і нею можна нехтувати, М. до. стає рівною
і може служити мірою спорідненості субстрата до ферменту. М. до. має розмірність концентрації. Практично величину М. до. знаходять різними графічними методами, досліджуючи залежність швидкості ферментативної реакції від концентрації субстрата. Див. також Ферментативний каталіз .
Літ.: Яковлєв Ст А., Кінетика ферментативного каталізу, М., 1965; Уебб Л., Інгібітори ферментів і метаболізму, пер.(переведення) з англ.(англійський), М., 1966. Д.
