Амилазы, ферменты, катализирующие гидролиз крахмала, гликогена и родственных им полисахаридов путём расщепления глюкозидных связей между 1-м и 4-м атомами углерода. Различают три типа А.: a-амилаза встречается у животных, растений и микроорганизмов, в реакциях с её участием образуются главным образом декстрины. b-амилаза типична для высших растений, катализирует образование мальтозы и крупномолекулярных декстринов. Глюкоамилаза содержится в крови животных, плесневых грибах, бактериях и др., катализирует образование глюкозы и декстринов. Обычно гидролиз полисахаридов происходит при одновременном участии разных А. Осахаривание крахмала под влиянием вытяжки из проросших семян ячменя (ферментативное действие А.) впервые описал русский академик К. С. Кирхгоф (1814). Неочищенный комплекс А., выделенный из солодовой вытяжки французскими учёными А. Пайеном и Ж. Персо (1833), — диастаз был первым ферментным препаратом. Некоторые А. уже получены в кристаллическом виде. А. специфичны у разных видов организмов. Физиологическая роль их состоит в мобилизации запасов полисахаридов в клетках (например, при прорастании семян). Велико значение их в процессе пищеварения: А. содержатся в слюне и соке поджелудочной железы человека и животных. Микроорганизмы потребляют крахмал, выделяя в среду А. Для осахаривания крахмалистых заторов в спиртовой промышленности и в хлебопечении применяется a-амилаза, получаемая из плесневых грибов и бактерий; при производстве глюкозы из крахмала используются препараты глюкоамилазы.
